Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Содержание
  1. Фермент каталаза: основные особенности
  2. Общие сведения
  3. Структура фермента
  4. История открытия
  5. Катализ перекиси водорода
  6. Применение
  7. Активность
  8. Ферментативный катализ и его особенности в биологических системах
  9. Строение атома и химические связи
  10. Взаимодействие молекул
  11. Как работают катализаторы?
  12. Для чего нужны ферменты и что такое ферментативный катализ
  13. Как происходит ферментативный катализ на химическом уровне
  14. Как происходит ферментативный катализ в организме человека
  15. Вывод
  16. Ферменты востребованы в медицине
  17. Энзимодиагностика
  18. Энзимотерапия
  19. Использование ферментов в медицинских технологиях
  20. Использование ингибиторов ферментов
  21. Зачем человеку в организме нужны энзимы
  22. Типы пищеварительных ферментов
  23. Почему ферменты важны для пищеварения
  24. Как ферменты работают в пищеварительной системе
  25. Факторы ферментной активности
  26. Источники ферментов
  27. Активаторы и ингибиторы ферментов
  28. Ингибиторы ферментов
  29. Механизмы действия ингибиторов ферментов
  30. Может быть интересно

Фермент каталаза: основные особенности

Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Каталаза – фермент, обнаруженный почти во всех живых организмах. Основная его функция – катализировать реакцию разложения перекиси водорода до безвредных для организма веществ. Каталаза имеет большое значение для жизнедеятельности клеток, так как защищает их от разрушения активными формами кислорода.

Общие сведения

Фермент каталаза относится к оксидоредуктазам – обширному классу ферментов, которые катализируют перенос электронов от молекулы-восстановителя (донора) к молекуле-окислителю (акцептору).

Оптимальный pH для работы каталазы в человеческом организме около 7, однако, скорость реакции существенно не изменяется при значениях показателя водорода от 6,8 до 7,5. Оптимальное значение рН для других каталаз колеблется от 4 до 11, в зависимости от вида организма. Оптимальная температура также различается, для человека это около 37о С.

Каталаза – один из самых быстрых ферментов. Всего одна его молекула способна превращать миллионы молекул перекиси водорода в воду и кислород за секунду. С точки зрения энзимологии это значит, что для фермента каталазы характерно большое число оборотов.

Структура фермента

Каталаза представляет собой тетрамер из четырех полипептидных цепей, каждая из которых имеет длину более 500 аминокислот. Фермент имеет в составе четыре группы порфирового гема, благодаря которым и вступает в реакцию с активными формами кислорода. Окисленный гем представляет собой простетическую группу каталазы.

История открытия

Каталаза не была известна ученым до 1818 года, пока Луи Жак Тенар, химик обнаруживший в живых клетках перекись водорода, не предположил, что ее разрушение связано с действием ранее неизвестного биологического вещества.

В 1900 году немецкий химик Оскар Лев первым ввел термина «каталаза» для обозначения таинственного вещества, разлагающего перекиси. Он же сумел ответить на вопрос, где содержится фермент каталаза.

В результате многочисленных экспериментов Оскар Лев выявил, что данный фермент характерен почти для всех животных и растительных организмов.

В живой клетке, как и многие другие ферменты, каталаза содержится в пероксисомах.

В 1937 году впервые удалось кристаллизоваться каталазу из говяжьей печени. В 1938 году была определена молекулярная масса фермента – 250 кДа. В 1981 году ученые получили изображение трехмерной структуры бычьей каталазы.

Катализ перекиси водорода

Несмотря на то, что пероксид водорода – продукт многих нормальных метаболических процессов, для организма он не является безвредным.

Чтобы предотвратить разрушение клеток и тканей, перекись водорода должна быть быстро превращена в другое, менее опасное для организма вещество. Именно с этой задачей и справляется фермент каталаза – он разлагает молекулу перекиси до двух молекул воды и молекулы кислорода.

Реакция разложения пероксида водорода в живых тканях:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Молекулярный механизм расщепления перекиси водорода ферментом каталазой пока точно не изучен.

Предполагается, что реакция проходит в два этапа – на первом этапе железо в составе простетической группы каталазы связывается с атомом кислорода перекиси, при этом выделяется одна молекула воды.

На втором этапе окисленный гем взаимодействует с другой молекулой перекиси водорода, в результате чего образуется еще одна молекула воды и одна молекула кислорода.

Благодаря такому действию фермента каталазы на пероксид водорода, наличие этого активного вещества в образцах ткани легко определить.

Для этого достаточно добавить к исследуемому образцу небольшое количество перекиси водорода и наблюдать за реакцией. О наличии фермента говорит формирование пузырьков кислорода.

Эта реакция хороша тем, что не требует никакого специального оборудования или инструментов – ее можно наблюдать невооруженным глазом.

Стоит заметить, что ион любого тяжелого металла может выступать как неконкурентный ингибитор каталазы. Кроме того, всем известный цианид ведет себя как конкурентный ингибитор каталазы, если в тканях много перекиси водорода. Арсенаты играют роль активаторов.

Применение

Разлагающее действие фермента каталазы на пероксид водорода нашло применение в пищевой промышленности – с помощью этого фермента из молока удаляется Н2О2 до приготовления сыра. Еще одно применение – специальные пищевые упаковки, которые защищают продукты от окисления. Каталаза также применяется в текстильной промышленности для удаления пероксида водорода из тканей.

Она в небольших количествах используется в гигиене контактных линз. Некоторые дезинфицирующие средства имеют в составе перекись водорода, и каталаза используется для расщепления этого компонента перед повторным использованием линз.

Активность

Активность фермента каталазы зависит от возраста организма. В молодых тканях активность фермента значительно выше, чем в старых. С возрастом и у людей, и у животных активность каталазы постепенно снижается как результат старения органов и тканей.

Согласно недавним исследованием, снижение активности каталазы является одной из возможных причин поседения волос. Перекись водорода постоянно образуется в человеческом организме, однако не приносит вреда – каталаза быстро разлагает ее.

Но если уровень этого фермента снижен, очевидно, что не вся перекись водорода катализируется ферментом. Таким образом, она обесцвечивает волосы изнутри, растворяя естественные красители.

Это неожиданное открытие сейчас проверяется исследователями, и, возможно, сыграет роль в разработке препаратов, приостанавливающих поседение волос.

Источник: https://FB.ru/article/325833/ferment-katalaza-osnovnyie-osobennosti

Ферментативный катализ и его особенности в биологических системах

Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Зачастую говоря о витаминах, минералах и других полезных для человеческого организма элементах упоминаются вещества, которые называются ферментами. Что такое ферментативный катализ и как он происходит в организме человека вы узнаете, дочитав эту статью до конца.

Строение атома и химические связи

Вспомним некоторые сведения о строении атомов и природе химических связей, удерживающих атомы в молекуле. Основу строения атома составляют центральное положительно заряженное ядро и вращающиеся вокруг него по орбитам отрицательно заряженные электроны.

Самый простой атом (водорода) имеет один электрон, самый тяжелый из встречающихся в природе атомов — атом урана — 92 электрона.

Способность атомов различных элементов вступать в реакцию между собой объясняется тем, что они, так сказать, «делятся» электронами своих внешних орбит: возникает пара электронов, общих для «объединяющихся» атомов — через эти общие электроны образуется химическая связь между ними.

Существуют и другие типы связей между атомами, но описанная, так называемая ковалентная связь, является наиболее прочной. Какое действие оказывают вещества, «атакующие» химические связи? Они нарушают распределение внешних электронов, увеличивая силы отталкивания или притяжения. Следствием этого является ослабление или разрыв связей. Электроны перераспределяются, и возникают новые связи.

Взаимодействие молекул

Чтобы молекулы вступили во взаимодействие и перераспределились внешние электроны составляющих их атомов, разорвались одни связи и замкнулись другие, этим им необходимо находиться в достаточно активном состоянии.

Известно, что повышение температуры ускоряет химические реакции. Это объясняется тем, что тепловая энергия увеличивает число молекул, находящихся в активированном состоянии.

Количество энергии, которое вещества должны получить дополнительно для того, чтобы между ними пошел процесс, называется энергией активизации. Это количество энергии, достаточное для того, чтобы большинство молекул преодолело так называемый энергетический барьер.

Когда взаимодействие заканчивается, ее продукты находятся на более низком энергетическом уровне, чем исходные вещества, то есть в более устойчивом состоянии.

Как работают катализаторы?

Сущность действия катализаторов состоит в том, что они понижают энергетический барьер реакции, направляют ее как бы в обход этого барьера.

Представьте себе лыжника, стоящего перед лестницей к трамплину, с которого ему предстоит прыгнуть. Чтобы начать спуск, ему необходимо предварительно затратить некоторое количество энергии, для попадания на площадку перед трамплином. И тогда ему хватит небольшого толчка, для полета.

Теперь допустим, что перед нашим лыжником имеется ровная тропинка, ведущая на спуск с трамплина в обход лестницы.

Чтобы начать спуск, пройдя этой тропинкой, ему требуется гораздо меньшая затрата энергии, чем для подъема на площадку по лестнице; стоящий перед ним энергетический барьер окажется менее высоким.

Но при этом величина свободной энергии спуска будет такой же, как при спуске с площадки.

Для чего нужны ферменты и что такое ферментативный катализ

Ферментативный катализ отличается от катализа неферментативного тремя важными особенностями.

Первая — это большая специфичность ферментов (катализаторов). Если катализатор-нефермент, так сказать, облегчает осуществление множества различных хим.

реакций, убыстряя их, то фермент катализирует химические превращения веществ, имеющих строго специфическое строение и не оказывает воздействие на остальные субстраты (вещества, химические превращения которых катализируются определенным ферментом).

Вторая – заключается в том, что ферменты действуют при мягких условиях внешней среды. Они не требуют высоких температур, резко кислой или очень щелочной реакции среды, повышенного во много раз давления — условий, при которых невозможна жизнь.

Третья – чрезвычайно высокая молекулярная активность ферментов; 1 молекула фермента катализирует за 1 минуту превращения множество молекул субстрата. Под действием биологических катализаторов — ферментов реакции идут в десятки тысяч, подчас в миллионы раз быстрей, чем под влиянием неорганических-катализаторов.

Ферментативный катализ по эффективности более высок по сравнению с неорганическими. Это объясняется тем, что он сильней уменьшает энергию активации. Также эффективней облегчается преодоление энергетического барьера реакции, увеличивает число активированных, способных к реакции молекул, и потому ее ускоряет.

Ферментативный катализ на первое его стадии заключается в том, что фермент соединяется с субстратом и образуется фермент-субстратный комплекс.

Формирование и последующее превращения фермент-субстратного комплекса разделяют на несколько стадий:

  • соединение молекул фермента и субстрата;
  • преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в один или несколько последовательных комплексов, находящихся в активированном состоянии — химические связи легче могут разорваться;
  • отделение конечных продуктов реакции от фермента.

Освободившаяся молекула фермента способна вновь вступать в оборот — соединяться с новой порцией субстрата.

Непосредственное участие в каталитическом действии принимает не вся молекула фермента, а лишь часть ее, которая называется активным центром фермента.

Важнейшая составная часть активного центра — его каталитически активный участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом.

Наряду с этим принято выделять в составе активного центра так называемый контактный, или якорный участок (площадку), который обеспечивает связывание фермента с субстратом. Для многих ферментов уже выяснено, какие аминокислоты входят в состав их активных центров.

Как происходит ферментативный катализ на химическом уровне

Как протекает ферментативный катализ изучен еще не до конца, в частности не совсем ясно, каким образом активируется субстрат, какой вид приобретает его молекула в том активированном, переходном состоянии, при котором облегчен разрыв и замыкание связей в молекуле. Одни из объяснений дает так называемая теория деформации субстрата.

Возьмем соединение А—В. Связь между A и В разорвана с присоединением к А—В молекулы воды. При этом вода присоединяется таким образом, что за счет освободившейся валентности к А присоединяется одна часть молекулы воды — группа ОН (гидроксильная группа), а к молекуле В — второй атом водорода, входивший в молекулу воды.

Такой тип химических реакций называется реакциями гидролиза — распад молекулы с присоединением к продуктам распада остатков молекулы воды. Ферменты, катализирующие такой тип реакции, называют гидролитическими ферментами. К такому типу реакций относятся реакции расщепления белков, углеводов и жиров в органах пищеварения.

Например, молекула обычного сахара состоит из двух простых сахаров: глюкозы и фруктозы, соединенных между собой.

Если связь между ними с присоединением воды разорвется, молекула сахарозы расщепится на молекулу глюкозы и молекулу фруктозы. Таким образом, под соединением А—В мы можем подразумевать сахарозу, под А — глюкозу и под В — фруктозу. Реакция гидролиза сахарозы катализируется ферментом сахаразой, который является каталитически активным белком.

При соединении субстрата (сахарозы) с ферментом он располагается в соответствующих участках молекулы последнего таким образом, что связь между частями А и В (остатками глюкозы и фруктозы) в молекуле (сахарозы) растягивается наподобие того, как растягивали тело пытаемого человека на дыбе средневековые палачи (отсюда название «теория дыбы»); связь эта становится рыхлой. В силу происходящей при этом деформации, изменения конфигурации (как принято говорить, конформации) молекулы субстрата (сахарозы), в ней перераспределяются электроны, и это приводит к изменению расположения электрических зарядов. В итоге этого связь между А и В разрывается и при этом по освободившимся связям к обломку А присоединяется ОН, а к обломку В — водород. Источником гидроксила и водорода служит молекула воды. Сахароза распалась на глюкозу и фруктозу.

Ферментативный катализ хорошо объясняется теорией «дыбы». Для других типов подобных реакций механизм активирующего влияния фермента на субстрат менее ясен.

Как происходит ферментативный катализ в организме человека

По местам освободившихся связей к молекуле субстрата или ее остатку могут присоединяться другие атомы или группа атомов — синтезируются новые соединения.

Такие реакции катализируются особым классом ферментов — синтетазами.

Отщепившиеся от молекулы атомы и их группы за счет действия ферментов, именуемых трансферазами, могут быть перенесены на молекулы других соединений с образованием при этом новых молекул.

За счет действия ферментов, называемых оксидоредуктазами, продукты расщепления белков, углеводов, жиров подвергаются глубокому распаду путем их окисления.

В результате такого процесса углерод пищевых веществ окисляется до углекислоты, водород — до воды, азот восстанавливается до аммиака.

Те продукты обмена веществ (метаболиты), которые в организме подвергаются далее тем или иным превращениям, называются промежуточными продуктами, а те что дальнейшим превращениям не подвергаются, а удаляются из организма являются конечными.

Например: крахмал пищи под действием пищеварительных ферментов подвергается гидролизу, расщепляясь при этом на большое число молекул глюкозы. Глюкоза поступает в клетки тела.

В них она подвергается многочисленным превращениям, в ходе которых она преобразуется в различные необходимые организму продукты: холестерин, гормоны и многие другие.

Основная же масса продуктов распада глюкозы в итоге многоэтапных превращений, на разных стадиях катализируемых различными ферментами, вступает в конце концов в окислительно-восстановительные реакции и полностью окисляются до углекислоты и воды. В ходе этого окисления глюкозы освобождается необходимая для жизнедеятельности энергия.

Вообще процессы распада пищевых веществ идут с освобождением энергии. Такие реакции называются экзэргоническими. Процессы биологического синтеза протекают с потреблением энергии и называются эндэргоническими.

Наиболее эффективный способ освобождения энергии пищевых веществ — глубокий их распад путем окисления. Энергия для этих процессов используется организмом как для производства различных видов работы (сокращение мышц и др.

), так и для процессов биосинтеза.

Вывод

Таким образом, превращение того или иного вещества в организме является многоступенчатым процессом, требующим для каждого этапа действия соответствующих ферментов. По современным данным, в одной клетке нашего тела содержится в среднем 100 000 молекул ферментов, при помощи которых осуществляется 1—2 тысячи различных химических реакций.

Следовательно, на одну реакцию приходится 50—100 молекул ферментов. Синтез или распад того или иного продукта обеспечивается своего рода ферментной системой. Продукт предшествующей ферментативной реакции служит субстратом для действия следующего фермента этого конвейера.

Многоступенчатым, «поточным» является и синтез того или иного вещества в организме.

На это мы закончим. В этой статье по подробно разобрали что такое ферментативный катализ и как он происходит. Если вам статья понравилась и стала полезной, поделитесь ей со своими знакомыми и друзьями в соц сетях.

[rev_slider alias=»кнопка1″][/rev_slider]

Источник: https://mnogovoprosov.ru/fermentativnyj-kataliz/

Ферменты востребованы в медицине

Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Использование ферментов в медицине происходит по четырем направлениям:

  • энзимодиагностика,
  • энзимотерапия,
  • использование ферментов в медицинских технологиях и промышленности.
  • применение ингибиторов ферментов

Энзимодиагностика

Энзимодиагностика – это исследование активности ферментов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний (подробнее). В основе энзимодиагностики лежат два факта:

  1. Заболевание органа приводит к понижению синтеза ферментов в клетках. Если некоторые ферменты секретируются клетками наружу, то их активность в биологической жидкости снижается. Примером является снижение активности белков гемостаза, церулоплазмина и псевдохолинэстеразы в крови при заболеваниях печени.
  2. При воспалении или некрозе в ткани происходит разрушение клеток, в результате чего внутриклеточные ферменты (органоспецифичные) оказываются в плазме крови или в моче, их активность в сыворотке крови повышается.

Примером для второго случая может служить фермент лактатдегидрогеназа, определение его активности в сыворотке крови необходимо при заболеваниях сердца, печени, скелетной мускулатуры. Увеличение активности α-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалительных процессах в поджелудочной и слюнных железах.

В то же время заболевания тех или иных органов всегда сопровождаются специфичным “ферментативным профилем”. Например, инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы .

Энзимотерапия

Энзимотерапия – это использование ферментов в качестве лекарственных средств.

Самыми распространенными ферментативными препаратами являются многочисленные комплексы ферментов (Ацидин-пепсин, Фестал, Энзистал, Панкреатин, Мезим форте, Воб-энзим, Креон и т.п.

), отличающиеся по источнику ферментов (животная или растительная основа)  и содержащие пепсин, трипсин, амилазу, лактазу и т.п.

, и используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания веществ в желудочно-кишечном тракте.

Тканевой фермент гиалуронидаза нужна организму для обратимого изменения проницаемости межклеточного вещества, в основе которого находится гиалуроновая кислота.

Лекарственную форму гиалуронидазы – лидазу – вводят для размягчения рубцов, появления подвижности в суставах, рассасывания гематом.

Коллагеназу применяют для ускорения отторжения некротизированных тканей, для очистки трофических язв.

Цитохром с – белок, участвующий в процессах тканевого дыхания. Его применяют при асфиксии новорожденных, при гипоксии тканей – астматические состояния, сердечная недостаточность, нарушения мозгового и периферического кровообращения и т.п.

Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза входят в состав глазных капель для лечения вирусных конъюнктивитов, также при нанесении на рану они разжижают гной, при ингаляциях уменьшают вязкость слизи, деполимеризуя нуклеиновые кислоты в мокроте.

Стрептокиназа и урокиназа используются как активаторы фибринолиза при тромбозах. Трипсин ингалируют при бронхолегочных заболеваниях для разжижения густой и вязкой мокроты. Фицин используется в фармацевтической промышленности в качестве добавки к зубным пастам для удаления зубного налета. 

Использование ферментов в медицинских технологиях

Специфичность ферментов к определенным субстратам широко нашла применение в настоящее время в лабораторной диагностике.

  • многие лабораторные методы основаны на взаимодействии добавляемого извне фермента с определяемым соединением. В результате возникает специфичный продукт реакции, после определения содержания последнего судят о концентрации искомого вещества (глюкозооксидазный, холестеролоксидазный методы),
  • иммуноферментные методы, основанные на образовании тройного комплекса фермент-антиген-антитело. Определяемое вещество не является субстратом фермента, но является антигеном. Фермент может присоединять этот антиген вблизи от активного центра. Если в среде есть антиген, то при добавлении антител и формировании тройного комплекса активность фермента изменяется. Активность фермента измеряют любым способом, при этом активность фермента зависит от количества антигена (определяемого вещества).

Использование ингибиторов ферментов

Весьма широко применяются в настоящее время ингибиторы ферментов, чтобы остановить биохимический процесс, и этим предотвратить накопление патологических продуктов процесса или способствовать сохранению необходимых веществ.

Ингибиторы протеаз (контрикал, гордокс) при панкреатитах используются при состояниях, когда происходит активирование пищеварительных ферментов в протоках и клетках поджелудочной железы.

Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейромедиатора ацетилхолина в синапсах и показаны при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции.

Препараты, содержащие ингибиторы моноаминоксидазы (наком, мадопар), повышают выработку нейромедиаторов катехоламинов в ЦНС при лечении паркинсонизма. Подавление активности моноаминооксидазы (разрушающей катехоламины) сохраняет нормальную передачу сигналов в нервной системе.

Ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента (каптоприл, эналаприл и т.п.) используются как антигипертензивное средство и вызывают расширение периферических сосудов, уменьшение нагрузки на миокард, снижение артериального давления.

Аллопуринол – ингибитор ксантиноксидазы, фермента катаболизма пуринов, требуется для снижения образования мочевой кислоты и подавления развития гиперурикемии и подагры.

Ингибиторы гидроксиметилглутарил-SКоА-редуктазы (ловастатин, флувастатин, аторвастатин) применяются для снижения синтеза холестерола при атеросклерозе, заболеваниях сердечно-сосудистой системы, дислипопротеинемиях.

Ингибитор карбоангидразы (ацетазоламид) используется как мочегонное средство при лечении глаукомы, отеков, эпилепсии, алкалозах и горной болезни.

Источник: https://biokhimija.ru/fermenty/fermenty-v-medicine.html

Зачем человеку в организме нужны энзимы

Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Энзимы или ферменты – специфичный вид белка, который ускоряет биохимические реакции, протекающие в организме. Ферменты присутствуют во всех клетках живых систем и выполняют ряд задач:

– помогают преобразованию одних веществ в другие;

– направляют и регулируют обмен веществ организма;

– восстанавливают поврежденные мышцы и суставы;

– разрушают токсины возбудителей инфекционных заболеваний;

– расщепляют компоненты пищи до простых веществ в процессе пищеварения.

Структура фермента изменяется в зависимости от выполняемой функции и условий среды. Высокая температура, заболевания или химические травмы повреждают мембраны и изменяют их форму. Когда это происходит, фермент перестает работать, что ведет к появлению патологий.

Ферменты синтезируются непосредственно в организме, вырабатываются в поджелудочной железе, желудке и тонком кишечнике или поступают с пищей.

Слюнные железы синтезируют пищеварительные ферменты, чтобы переваривать измельченную пищу в ротовой полости. Некоторые люди принимают ферменты в форме таблеток, при возникновении проблем с пищеварением.

Типы пищеварительных ферментов

Различают три типа пищеварительных ферментов. В основе классификации, лежат реакции, которые они катализируют:

– Амилаза, под влиянием которой происходит распад углеводов до глюкозы.

– Протеаза, расщепляет белки на аминокислоты.

– Липаза, растворяет липиды до конечных продуктов – глицерина и жирных кислот.

Почему ферменты важны для пищеварения

Ферменты, необходимы для поддержания нормального пищеварения и здоровья организма. Совместное действие ферментов и кислоты желудочного сока растворяет большинство содержащихся в пище веществ до мелких молекул, способных всосаться из пищеварительного тракта в кровь или лимфу.

При недостатке пищеварительных ферментов или ферментной недостаточностью, в медицине называют состояние, обусловленное несоответствием между количеством вырабатываемых в желудочно-кишечном тракте ферментов и реальными потребностями организма. Дефицит приводит к неполноценному пищеварению, что служит причиной появления у человека определенных заболеваний и симптомов.

К признакам ферментной недостаточности относят:

– изжога;

-метеоризм;

– отрыжка;

– диарея;

– запор;

– желудочные колики;

– инфекции ЖКТ.

Как ферменты работают в пищеварительной системе

Амилаза, вырабатывается слюнными железами, поджелудочной железой и в тонком кишечнике. Ферменты слюны начинают расщепление углеводов, а фермент лизоцин разрушает клеточные стенки бактерий, обеззараживая пищу.

Далее переваривание углеводов продолжается в тонком кишечнике под действием амилазы панкреатического сока.

Протеаза секретируется в желудке, поджелудочной железе и тонком кишечнике, так где происходит большинство химических реакций. Пепсин – основной желудочный фермент, который расщепляет белки на аминокислоты. Для дальнейшего усвоения им требуется обработка трипсином поджелудочной железы в уже щелочной среде двенадцатиперстной кишки.

Выработка липазы происходит клетками поджелудочной железы и в тонком кишечнике. Липаза входит в состав грудного молока, чтобы помочь ребенку легче усваивать жировые молекулы при грудном вскармливании.

Большинство ферментов синтезируется в поджелудочной железе, поэтому при нарушениях нормального функционирования органа, возникает панкреатит.

Факторы ферментной активности

1. Температура, оптимальная для активной работы ферментов близка к нормальной температуре тела – 37 С.

При лихорадке, когда температура тела повышается, структура ферментов инфекционных агентов ломается, но порой повреждаются и собственные ферменты.

Восстановление температуры тела восстанавливает работу ферментов. Хронический панкреатит или патологии печени, также снижают синтез и активацию ферментов поджелудочной железы.

2. Уровень pH желудка или кишечника влияет на активность ферментов. Ферменты работают в узком интервале рН среды, поэтому сдвиги от оптимального значения рН понижают каталитическую способность молекулы фермента.

3. Химические вещества – ингибиторы, подавляют способность фермента ускорять химическую реакцию. Лекарственные препараты представляют собой ингибиторы ферментов.

Источники ферментов

Организм синтезирует новые энзимы, пока располагает факторами ферментной активности. Дополнительный источник – еда, содержит пищеварительные ферменты, которые облегчают пищеварение и сказываются на нормальной работе организма.

Фрукты и овощи, которые не прошли термическую обработку сохраняют энзимы, витамины группы B, хром. Также источники энзимов – кисломолочные продукты, натуральные йогурты и кефир.

Перед приемом ферментативных препаратов проконсультируйтесь с лечащим доктором для диагностики, чтобы определить дефицит ферментов в организме.

Пищеварительные ферменты создают кратковременный эффект, а для восстановления нужно устранить первопричину: вылечить заболевание, сбалансировать рацион или изменить образ жизни.

_____________________

Ставьте лайки и подписывайтесь на канал!

Источник: https://zen.yandex.ru/media/myfitnesslife/zachem-cheloveku-v-organizme-nujny-enzimy-5ae3a984ad0f2291ff290ba9

Активаторы и ингибиторы ферментов

Лекарственный препарат представляет собой фермент который катализирует

Регуляция активности ферментов может осуществляться путём взаимодействия ферментов с различными биологическими компонентами или чужеродными соединениями, которые называются регуляторами ферментов. Они могут либо ускорять, либо замедлять ферментативную реакцию.

– это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции.  Виды активаторов:  1. Вещества, влияющие на область активного центра. К ним относятся ионы металлов (Na+, K+, Fe2+, Co2+, Cu2+, Ca2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+ и др.). В ряде случаев ионы металлов выполняют функцию кофактора фермента.

В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру фермента. Ионы металлов оказываются активаторами только в условиях дефицита их в организме.  2. Аллостерические эффекторы, которые связываются с аллостерическим (регуляторным) участком апофермента.

Это связывание вызывает конформационные изменения в молекуле белка, приводящие к изменению структуры активного центра, что сказывается на связывании и превращении субстрата в активном центре. При этом активность фермента либо увеличивается (это аллостерические активаторы), либо уменьшается (это аллостерические ингибиторы).

Аллостерическими эффекторами ферментов наиболее часто выступают различные метаболиты, а также гормоны, ионы металлов, нуклеозиды – АТФ, АДФ, АМФ.  3. Вещества, вызывающие модификации, не затрагивающие активный центр фермента.

Возможно несколько вариантов таких модификаций:  – активация путём присоединения специфической модифицирующей группы к молекуле фермента.  Отрицательно заряженные фосфатные группы могут разрывать слабые водородные и ионные связи в третичной структуре белка-фермента и влиять на конформационное состояние его активного центра.

В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Реакции присоединения фосфатной группы катализируют ферменты протеинкиназы, а отщепления – фосфатазы. Активность этих ферментов в свою очередь находится под контролем гормональной системы.

  – активация путём перехода неактивного предшественника – профермента в активный фермент за счёт частичного протеолиза.  Некоторые ферменты синтезируются в клетке первоначально неактивными и после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивные предшественники называются проферменты (зимогены).

Под действием активатора происходит частичный гидролиз профермента с отщеплением от него неактивного пептида, в результате чего открывается активный центр. Так происходит активация ферментов желудочно-кишечного тракта, переваривающих белки пищи. Например, фермент пепсиноген, синтезированный в клетках желудка, затем в просвете желудка под действием соляной кислоты превращается в активный пепсин путём удаления неактивного участка полипептидной цепи: 

– активатор вызывает диссоциацию субъединиц фермента, имеющего четвертичную структуру (отщепление одной из субъединиц фермента). 

Ингибиторы ферментов

Ингибиторами называют вещества, вызывающие снижение активности фермента. Следует различать инактивацию и ингибирование фермента.

Сам по себе факт торможения ферментативной реакции в присутствии какого-либо вещества ещё не говорит о том, что это вещество – ингибитор. Любые денатурирующие агенты вызывают инактивацию фермента и торможение ферментативной реакции.

Ингибиторы, в отличие от денатурирующих агентов, действуют в малых концентрациях и вызывают специфическое снижение ферментативной активности. 

По прочности связывания с ферментом ингибиторы делятся на обратимые и необратимые. Необратимые ингибиторы прочно связываются с ферментом, тогда как комплекс фермент – обратимый ингибитор непрочен. Если сильно разбавить раствор фермента с обратимым ингибитором, то их комплекс распадается и активность фермента восстанавливается. 

Механизмы действия ингибиторов ферментов

По механизму действия ингибиторы делятся на конкурентные и неконкурентные.

Конкурентные ингибиторы имеют структурное сходство с молекулой субстрата, что позволяет им занять место субстрата в активном центре фермента: 

E + S + I → EI + S 

Встраиваясь вместо субстрата в активный центр, такой ингибитор не даёт ферментативной реакции осуществиться. То есть, субстрат конкурирует с ингибитором за активный центр. С активным центром связывается то соединение, молекул которого больше. Снять конкурентное ингибирование можно, увеличив концентрацию субстрата. 

На принципе конкурентного ингибирования основано действие многих фармакологических препаратов (например, сульфаниламидных), инсектицидов, фосфорорганических боевых отравляющих веществ (зарин, зоман). 

Неконкурентные ингибиторы не имеют структурного сходства с субстратами. Они или связываются с каталитическими группами активного центра фермента, или, связываясь с ферментом вне активного центра, изменяют конформацию активного центра таким образом, что это препятствует превращению субстрата. Поскольку неконкурентный ингибитор не влияет на связывание субстрата, то в отличие от конкурентного ингибирования наблюдается образование тройного комплекса: 

E + S + I → ESI 

К неконкурентным ингибиторам относятся ионы тяжёлых металлов: ртути, свинца, кадмия, мышьяка. Они блокируют SH-группы, входящие в каталитический участок фермента.

Снять действие неконкурентного ингибитора избытком субстрата, как при конкурентном ингибировании, нельзя, а можно лишь веществами, связывающими ингибитор (реактиваторами).

Тяжелые металлы лишь в небольших концентрациях играют роль ингибиторов, в больших концентрациях они действуют как денатурирующие агенты.

Наиболее важными неконкурентными ингибиторами являются образующиеся в живой клетке промежуточные продукты метаболизма, способные обратимо связываться с аллостерическими участками фермента – аллостерические ингибиторы.

Они занимают ключевое положение в метаболизме, поскольку тонко реагируют на изменения в обмене веществ и регулируют прохождение веществ по целой системе ферментов.

Например, аллостерическая регуляция проявляется в виде ингибирования конечным продуктом первого фермента цепи. Эта регуляция сходна с регуляцией по механизму обратной связи и позволяет контролировать выход конечного продукта, в случае накопления которого прекращается работа первого фермента цепи 

  Никита Журавлев   :  152

Может быть интересно

Источник: http://medicine-simply.ru/just-medicine/aktivatory-i-ingibitory-fermentov

О вашем здоровье
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: