Оптимальная температура для ферментов

Ферменты для осахаривания: 4 вида, дозировка, оптимальные температуры

Оптимальная температура для ферментов

Всем привет!

Сегодня хотел бы поговорить о ферментах для осахаривания крахмала и приготовления зерновой браги. Рассказывать буду и о ферментах солода и о микробиологических препаратах, которые можно купить в магазинах для винокуров.

Расскажу о четырех ферментах, применяемых в самогоноварении, их дозировке, сроке годности и оптимальных температурах использования.

Для чего нужны ферменты

В зерновых брагах питанием для дрожжей служит крахмал. Но крахмал в чистом виде дрожжи употребить не могут. Для этого его необходимо расщепить на более простой углевод — любимую дрожжами глюкозу.

Для разложения крахмала до глюкозы применяют ферменты — особые белки, которые являются природным катализатором и в сотни раз ускоряют распад крахмала. Этот процесс называется осахариванием крахмала.

Ферменты для осахаривания крахмала присутствуют в зерновом солоде. Но в последнее время также получили широкое применение ферментные препараты микробиологического происхождения.

Ферменты Солода

В солоде присутствуют три вида ферментов:

  • α-амилаза — фермент, расщепляющий длинные полимерные цепочки крахмала. Предотвращает образование клейстера, сусло становиться жидким.
  • β — амилаза — осахаривающий фермент. Разлагает нарезанный на куски α-амилазой крахмал до глюкозы.
  • γ — амилаза (декстриназа) — также осахаривающий фермент. Доосахаривает то, что не может расщепить  β — амилаза.

Количество ферментов в солоде зависит от зерна, из которого он сделан. Условно по содержанию ферментов солод можно разделить на три группы:

В самом распространенном ячменном солоде много α и β — амилазы, но очень мало декстриназы. Поэтому при его использовании крахмал осахаривается не полностью, образуя предельные декстрины. Понятно, что данный факт приводит к снижению выхода спирта.

Чтобы этого избежать к ячменному солоду добавляют солод из злаков с высоким содержанием декстриназы — овес, кукуруза, просо. Либо микробиологический фермент Глюкаваморин (о нем ниже).

То же и с кукурузой. Она практически не содержит альфа и бета амилазы, зато в ней много декстриназы. Она сама себя толком осахарить не сможет, не говоря уже о несоложеном зерне. Поэтому с кукурузным солодом отлично сочетается ячменный.

Активность ферментов белого (сухого) солода на 15-20% ниже, чем у зеленого.

Микробиологические ферменты

Ферментные препараты являются комплексом натуральных белковых веществ.

В настоящее время в промышленности и домашнем винокурении широко применяют четыре вида микробиологических препаратов — 2 основных и 2 вспомогательных.

Основные:

  • Разжижающий (расщепляющий) фермент. Та же α-амилаза, что и у солода. Торговые названия — фермент А, Амилосубтилин, АмилоЛюкс, АмилоЛюкс-АТС.

Амилосубтилин продается в виде порошка. АмилоЛюкс и АмилоЛюкс-АТС в жидком виде. Приставка АТС обозначает, что фермент термостабилен, т.е. способен работать в широком диапазоне температур (до 105 градусов).

  • Осахаривающий фермент. В продаже под названиями фермент Г, Глюкаваморин (порошок), Глюколюкс (жидкость). Обладает свойствами β — амилазы и γ — амилазы, т.е. не оставляет предельных декстринов.

Вспомогательные:

  • Протосубтилин — предназначен для гидролиза белков зерна. При этом образуются аминокислоты, полезные для жизнедеятельности дрожжей. В результате ускоряется процесс брожения и немного повышается выход спирта. По заявлениям производителя, также снижается количество непищевых  спиртов в браге.

К сожалению, встречал только в сухом виде.

  • Целлолюкс — направлен на гидролиз целлюлозы, что дает дополнительную глюкозу, а следовательно, повышает выход спирта. А также снижает вязкость сусла. Поставляется в сухом и жидком виде.

В муке и крупе, в отличие от зерна, практически нет целлюлозы. Поэтому при применении этого сырья какого-то заметного повышения выхода спирта ждать не стоит.

Но Целлолюкс дополнительно разжижает сусло и это важно если вы перегоняете брагу не парогенератором. Я грею куб на индукционной плите и с пшеничными заторами никогда не было проблем. Но когда я в первый раз перегонял брагу только из ржаной муки без Целлолюкса, то получил следующее:

В ржаной браге образуется довольно густая слизь, которая плотно оседает на дне куба. Целлолюкс дополнительно ее разжижает.

Различия между сухими и жидкими ферментами

Как я уже говорил, ферментные препараты продаются в двух состояниях — сухом и жидком. Я рекомендую пользоваться жидкими ферментами, т.к. у них есть определенный ряд преимуществ.

Достоинства жидких ферментов:

  • Удобно хранить. Жидкие ферменты имеют высокую концентрацию, 100 мл бутылочки хватает надолго. Такой объем не занимает много места и его удобно хранить в холодильнике не в ущерб пространству для продуктов.
  • Удобно отмерять нужное количество. Не нужны никакие точные весы. Для этих целей я купил 5 мл шприц в аптеке. Также продаются промонаборы, в комплект которых входит мерная пипетка.
  • Не имеют запаха. В отличие от сухих, которые начинают пахнуть сразу при открытии пакетика.
  • Есть АмилоЛюкс в термостабильном исполнении (АТС), что весьма удобно в некоторых случаях.

Недостатки жидких ферментов:

  • Срок годности 6 месяцев. Это в два раза ниже, чем у сухих. Хотя надо отметить, что ферменты сохраняют свою работоспособность и после истечения срока годности, просто надо увеличить дозировку.

Достоинства сухих ферментов:

  • Срок годности 1 год. Опять же и после истечения срока годности ферменты работают, но необходимо увеличивать дозировку.

Недостатки:

  • Запах. Не то, чтобы он резкий, но достаточно сильный и мне он не нравится.
  • Неудобно отмерять нужное количество. Для навески дозировки нужны точные весы. Хотя я считаю, что у уважающего себя винокура такие весы должны быть в наличии.
  • Неудобно хранить. Хранить ферменты желательно при низкой температуре. Зимой их можно вынести на балкон, а летом лучше убрать в холодильник. Сухие ферменты занимают довольно много места и в холодильнике постоянно мешаются. Могут быть проблемы с женой

    Источник: https://vinodela.ru/fermenty-dlya-osaxarivaniya-kraxmala-solod-i-4-vida-mikrobiologicheskix-preparatov.html

    От чего зависит активность ферментов?

    Оптимальная температура для ферментов

    Зависимость активности ферментов (скорости реакции) от температуры описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента. Повышение скорости реакции при приближении к оптимальной температуре объясняется увеличением кинетической энергии реагирующих молекул.

    Зависимость скорости реакции от температуры

    Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. до температур денатурации белков. При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем.

    Как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров, у них оптимум температуры приближается к точке кипения воды. Примером слабой активности при низкой температуре может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С. Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.

    Ферменты могут быть очень чувствительны к изменению температуры:

    • у сиамских кошек мордочка, кончики ушей, хвоста, лапок черного цвета. В этих областях температура всего на 0,5°С ниже, чем в центральных областях тела. Но это позволяет работать ферменту, образующему пигмент в волосяных луковицах, при малейшем повышении температуры фермент инактивируется,
    • обратный случай – при понижении температуры окружающего воздуха у зайца-беляка пигментообразующий фермент инактивируется и заяц получает белую шубку,
    • противовирусный белок интерферон начинает синтезироваться в клетках только при достижении температуры тела 38°С,

    Бывают и уникальные ситуации:

    • для большинства людей повышение температуры тела на 5°С (до 42°С) несовместимо с жизнью из-за дисбаланса скорости ферментативных реакций. В то же время у некоторых спортсменов обнаружено, что при марафонском беге их температура тела составила около 40°С, максимальная зарегистрированная температура тела была 44°С.

    2. Зависимость скорости реакции от рН

    Зависимость также описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.

    Данная особенность ферментов имеет существенное значение для организма в его адаптации к изменяющимся внешним и внутренним условиям. Сдвиги величины рН вне- и внутри клетки играет роль в патогенезе заболеваний, изменяя активность ферментов разных метаболических путей.

    Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

    Зависимость скорости реакции от величины pH

    Зависимость активности от кислотности среды объясняется наличием аминокислот в структуре фермента, заряд которых изменяется при сдвиге рН (глутамат, аспартат, лизин, аргинин, гистидин).

    Изменение заряда радикалов этих аминокислот приводит к изменению их ионного взаимодействия при формировании третичной структуры белка, изменению его заряда и появлению другой конфигурации активного центра и, следовательно, субстрат связывается или не связывается с активным центром.

    Изменение активности ферментов при сдвиге рН может нести и адаптивные функции. Так, например, в печени ферменты глюконеогенеза требуют меньшей рН, чем ферменты гликолиза, что удачно сочетается с закислением жидкостей организма при голодании или физической нагрузке.

    Для большинства людей сдвиги величины рН крови за пределы 6,8-7,8 (при норме 7,35-7,45) несовместимы с жизнью из-за дисбаланса скорости ферментативных реакций. В то же время у некоторых марафонцев обнаружено снижение рН крови в конце дистанции до 6,8-7,0. И ведь при этом они сохраняли работоспособность!

    3. Зависимость от количества фермента

    При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

    4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

    При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, т.к. к катализу добавляемых молекул субстрата подключаются новые и новые молекулы фермента. Т.е. скорость накопления продукта возрастает, и это означает увеличение активности фермента.

    Затем наблюдается эффект насыщения (плато на кривой), когда все молекулы фермента заняты молекулами субстрата и непрерывно ведут катализ, здесь скорость реакции максимальна.

    В некоторых случаях, при дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и активность фермента (скорость реакции) снижается.

    Зависимость скорости реакции
    от концентрации субстрата

    Источник: https://biokhimija.ru/fermenty/svojstva.html

О вашем здоровье
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: