Особенности пептидной связи

Содержание
  1. Х и м и я
  2. Пептидный связь
  3. Образование пептидной связи
  4. Резонансные формы пептидной группы
  5. Возможные конфигурации
  6. Возможны конформации
  7. Методы определения
  8. Пептидная связь
  9. Резонансные формы пептидных связей
  10. Конфигурации пептидной связи
  11. Методы определения пептидных связей
  12. Примечания
  13. Пептиды | Химия онлайн
  14. Образование дипептидов
  15. Образование трипептидов
  16. Номенклатура
  17. Биологическое значение
  18. Химические свойства
  19. Для чего нужны пептиды. И так ли они полезны?
  20. Какие бывают пептиды
  21. Для чего нужны пептиды
  22. «Информационная система» организма
  23. Практическое применение пептидов
  24. Пептиды для спортсменов и бодибилдеров
  25. Синтезированные пептиды: польза или вред?
  26. Пептидная связь: образование, строение, свойства
  27. Что такое пептидная связь?
  28. Свойства пептидной связи
  29. Строение пептидной связи
  30. Рекомендованная литература и полезные ссылки
  31. Пептидная связь, видео

Х и м и я

Особенности пептидной связи

Источник: http://xn----7sbb4aandjwsmn3a8g6b.xn--p1ai/views/alchemy/theory/chemistry/biochemistry/proteins_and_peptides.php

Пептидный связь

Особенности пептидной связи

Пептидный связь — химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов и белков, они соединяют между собой остатки аминокислот. Пепдидни связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, — синтетические молекулы (полимеры), которые также содержат пептидные связи.

Образование пептидной связи

Пептидный связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила, замещая гидроксил карбоксильной группы:

Поскольку -OH является плохой отходной группой, описана реакция конденсации протекает очень тяжело. Обратная реакция — разрушение пептидной связи — называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях равновесие замещена именно в сторону гидролиза и образования свободных аминокислот (или других мономерных единиц).

Итак пептидный связь метастабильное, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется около 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет. В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой происходит формирование пептидной связи, требует вклада свободной энергии. Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, это обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождения гироксильнои группы облегчается.

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты.

Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм).

Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров).

Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем).

Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Возможные конфигурации

Для планарного пептидной связи возможны две конфигурации: в транс -конфигурации α-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис -конфигурации — с одной и той же.

Транс-форма пептидных н 'связей значительно более распространенной чем цис (встречается в 99,6% случаев), из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот:

Исключением является аминокислота пролин, если она соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин — единственная из протеиногенным аминокислот, содержит около C α не первоначальная, а вторичную аминогруппу.

В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у остальных аминокислот. В пролина, что включенный в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислот.

Поэтому разница между транс — и цис -конфигурации очень незначительна и ни одна из них не имеет энергетической преимущества.

Возможны конформации

Конформация пептида определяется тремя торсионными углами, отражающие вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: ψ (пси) — вокруг C α1-С, ω (омега) — вокруг С-N, и φ (фи) — вокруг N- С α2.

Как уже упоминалось вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так ω угол всегда имеет значение ок. 180 ° в транс -конфигурации и 0 ° в значительно более редкой цис -конфигурации.

Поскольку связи N-С α2 и C α1-С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограничен, в результате чего пептидные цепи могут принимать различные пространственные конформации. Однако возможны не все комбинации торсионных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, называется диаграммой Рамахандрана.

Методы определения

Биуретовая реакция

Пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидный связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO 4) в щелочной среде. Продуктом является комплекс сине-фиолетовой окраски между атомом меди и амтомамы азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используют его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури, в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Источник: https://info-farm.ru/alphabet_index/p/peptidnyjj-svyaz.html

Пептидная связь

Особенности пептидной связи

› Наша Википедия › Пептидные связи

Пептидная связь — это химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной молекулы и аминогруппой (-NH2) другой молекулы, при выделении одной молекулы воды (H2O).

Молекула, содержащая пептидную связь, называется амидом.

Четырехатомная функциональная группа –C(=O)NH– называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Пептидные связи чаще всего встречаются в природе в составе пептидов [1] и белков [2], соединяющих между собой остатки аминокислот [3]. Пептидные связи также является основой пептидной нуклеиновой кислоты (ПНА). Полиамиды, такие как нейлон и арамид, являются синтетическими молекулами (полимерами), которые также содержат пептидные связи.

Резонансные формы пептидных связей

В 1930-1940-х годах Лайнус Карл Полинг (Linus Carl Pauling) и Роберт Кори (Robert Brainard Corey) проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов.

Им удалось выяснить, что пептидная группа имеет жесткую планарную структуру, в которой шесть атомов лежат в одной плоскости: 5,-атом углерода и C=O группа первой аминокислоты, и N-H группа и 5,-атом углерода второй аминокислоты.

Полинг объяснил данный факт существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньшая длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), в сравнении с той же связью у простых аминов (149 пм). Вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислородом и амидным азотом, пептидная связь на 40% имеет двойные свойства.

Резонансные формы типичной пептидной группы. Незаряженная единичная форма (около 60%) показана слева, заряженная двойная форма (около 40%) справа.

В пептидных группах вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие ее частичной двойственности. Вращение возможно только вокруг связей С—С5, и N—С5,. В результате остов пептида может быть представлен в виде серии полей, разделенных совместными точками вращения (С5, атомы). Данная структура ограничивает количество возможных конформаций [6] пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу, добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активной, в сравнении с подобными группам (например, эфирами).

Данная группа не имеет заряда с точки зрения физиологических значений pH, однако вследствие существования двух резонансных форм, карбонильный кислород несет частично отрицательный заряд, а амидный азот – частично положительный.

Таким образом, возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Указанные дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например 5,-спирали).

Конфигурации пептидной связи

Для планарной пептидной связи возможны две конфигурации:

  1. Транс-конфигурация,
  2. Цис-конфигурация.

В транс-конфигурации 5,-атомы углерода и боковые цепи расположены по разные стороны пептидной связи, в то время как в цис-конфигурации – с одной и той же. «Транс» – форма пептидных связей значительно более широко распространена (встречаясь в 99,6% случаев), нежели «цис», из-за того, что в последнем случае велика вероятность пространственного столкновения между боковыми группами аминокислот.

Исключением является аминокислота пролин [7], если она будет соединена через аминогруппу с какой-либо другой аминокислотой. Пролин – единственная из протеиногенных аминокислот, содержащих около C5, не первоначальную, а вторичную аминогруппу.

В ней атом азота связан с двумя атомами углерода, а не с одним, как у других аминокислот. У пролина, включенного в пептид, заместители при атоме азота отличаются не так сильно, как в других аминокислотах.

Поэтому разница между «транс» и «цис» конфигурациями весьма незначительна, ни одна из них не имеет энергетического преимущества.

Конформация пептида определяется тремя двугранными углами, отражающими вращения вокруг трех последовательных связей в пептидной остове: `8, (пси) – вокруг C5,1—С, `9, (омега) – вокруг С-N, и `6, (фи) – вокруг N—С5,2.

Вращения вокруг собственно пептидной связи не происходит, так как `9, угол всегда имеет значение около 180 ° у транс-конфигурации, и 0 °, – у значительно более редкой цис-конфигурации.

Поскольку связи N—С5,2 и C5,1—С по обе стороны от пептидной являются обычными одинарными связями, вращения вокруг них неограниченно, в результате чего пептидные цепи могут принимать самые разнообразные пространственные конформации. Однако возможны далеко не все комбинации двугранных углов, при некоторых из них происходит пространственное столкновения атомов. Допустимые значения визуализируют на двухмерном графике, именующемся диаграммой Рамахандрана.

Методы определения пептидных связей

Методы определения пептидных связей основаны на том, что пептидная группа имеет характерную полосу поглощения в диапазоне 190-230 нм.

Качественной реакцией на пептидную связь является биуретовая реакция с концентрированным раствором меди (II) сульфата (CuSO4) в щелочной среде. Продуктом является комплексное соединение сине-фиолетовой окраски между атомом меди и атомами азота.

Биуретовая реакция может быть использована для колориметрического измерения концентрации белков и пептидов, однако из-за низкой чувствительности этого метода значительно чаще используются его модификации. Одной из таких модификаций является метод Лоури [8], в котором биуретовая реакция сочетается с окислением остатков ароматических аминокислот.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Пептидная связь».

При написании статьи о пептидных связях, в качестве источников, использовались материалы информационных и медицинских интернет-порталов, сайтов новостей Nature.com, ScienceDaily.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Валькович Э. И. «Общая и медицинская эмбриология: учебное пособие для медицинских вузов». Издательство «Фолиант», 2003 год, Санкт-Петербург,
  • Лебедев А. Т., Артеменко К. А., Самгина Т. Ю. «Основы масс-спектрометрии белков и пептидов». Издательство «Техносфера», 2012 год, Москва.

Источник: http://MoiTabletki.ru/peptide-bond.html

Пептиды | Химия онлайн

Особенности пептидной связи

Пептиды – семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными (амидными) связями –С(О)NН- .

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот.

Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно.

Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –СО-NH- .

Образование дипептидов

Две аминокислоты образуют дипептид:

Например:

Или

Образование трипептидов

Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:

Полученное соединение называется трипептидом.

Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

Формулы пептидов обычно записываются так, что свободная аминогруппа находится слева, а свободная карбоксильная группа – справа. Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков –СН-СО-NН- и боковых групп R, R' и т.д.

Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений.

Например, строение молекулы вазопрессина – пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:

Структурная формула вазопрессина

Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:

В этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидными мостиками. Правый конец цепи содержит амидную группу –СО-NН2 вместо карбоксильной.

Номенклатура

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептида участвует группа –СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа –NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид. Таким же путем получают тетрапептиды и т.д.

Биологическое значение

Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них – трипептид глутатион, который относится к классу гормонов – веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.

Некоторые пептиды (окситоцин, вазопрессин, инсулин) имеют огромное биологическое значение, являются важными гормонами.

Вазапрессин и окситоцин содержат 9 аминокислотных остатков.

Вазопрессин вырабатывается гипофизом и стимулирует сокращение кровеносных сосудов, повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.

Инсулин – биологически важный пептид, который построен из двух цепей, состоящих из 21 и 30 α-аминокислотных остатков, которые связаны между собой дисульфидными мостиками. Вырабатывается поджелудочной железой и снижает содержание сахара в крови.

Химические свойства

Основное свойство пептидов – способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь.

Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.

Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот.

Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенный участки пептидной цепи. Селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина.

Аминокислоты

Строение белков

Источник: https://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/peptidy/peptidy.html

Для чего нужны пептиды. И так ли они полезны?

Особенности пептидной связи

Что такое пептиды и для чего они нужны?

Вещества, молекулы которых состоят из остатков двух или более аминокислот, называются пептидами.

Цепочки из 10-20 аминокислот формируют олигопептиды, а в том случае, когда их количество увеличивается до 50 и более, образуется белок.

Аминокислотные остатки связаны особым видом связи, которая называется пептидной. Уже сто лет назад стало известен метод синтезирования белков в лабораторных условиях.

Именно белки являются основным строительным материалом для всех живых организмов. Пептиды, являющиеся «кирпичиками» для строительства, могут быть получены из клеток растений, животных, человека.

Для пептидов выделяют первичную структуру – это непосредственно последовательность аминокислотных остатков, а вот строение молекулы и ее пространственная конфигурация определяют их вторичную структуру.

Какие бывают пептиды

Основные виды пептидов в организме:

Пептидные гормоны – гормоны гипоталамуса, гипофиза, соматотропин, пролактин, адренокортикотропный гормон, меланоцитостимулирующий гормон, гормоны поджелудочной и щитовидной железы, глюкагон;

Нейропептиды – гормоны, которые образуются в центральной и периферической нервной системе, регулируют физиологические процессы в организме;

Иммунологические гормоны, имеющие защитную функцию;

Пептидные биорегуляторы, контролирующие работу клеток.

Пептид Окситоцин

Для чего нужны пептиды

Являясь звеньями для строительства белковых молекул, пептиды сами становятся строительным материалом тела.

В том случае, когда в организме нарушена выработка белковых молекул, тело человека подвергается влиянию негативных внешних факторов, приводящих к развитию болезней, изнашиванию и старению организма.

При нарушении контрольной функции, в клетках происходит сбой в работе, влекущий за собой расстройство жизнедеятельности и функционирования органа. А так как все органы в организме взаимосвязаны, происходит нарушение деятельности целой системы органов. Именно пептиды препятствуют:

Развитию нарушений в работе сердечно-сосудистой системы;

Расстройствам пищеварительной системы;

Возникновению онкологических заболеваний;

Ожирению;

Появлению сахарного диабета.

Пептиды также способствуют выведению из организма радионуклидов и солей тяжелых металлов.

«Информационная система» организма

Вся генетическая информация организма записана на матрице – ДНК. Синтез новых белковых молекул происходит благодаря «считыванию» этой информации при помощи пептидов. Пептиды переносят «списанную» информацию до клеток, где происходит синтез белковых молекул.

Все пептиды имеют узкую рабочую специализацию, и для каждого органа и ткани имеются свои личные пептиды. И в то же время, пептиды определенной специализации имеют одинаковое строение у разных видов млекопитающих. Это открытие сделало возможным создание лекарственных средств на основе животных пептидов.

Практическое применение пептидов

Учеными было выяснено влияние использования внешних пептидных биорегуляторов (БАДов) на состояние здоровья и продолжительность жизни человека. После проведенных исследований было сделано заявление о том, что в основе старения, а также возникновения смертельных заболеваний, в том числе, онкологических, лежит нарушение регуляции синтеза белка.

При искусственном введении в организм соответствующих пептидов, начинаются восстановительные процессы в клетках и тканях, поэтому вы можете пептиды купить и помочь своему телу. Клетки получают возможность дополнительно делиться, а старые клетки, с трудом выполняющие свои функции, заменяются новыми, молодыми, здоровыми.

Таким образом, приостанавливается процесс старения организма, увеличивается продолжительность жизни. Пептиды защищают наш организм от вредного воздействия токсинов, насыщают их питательными веществами.

В отличие от лекарств, которые избавляют орган от симптомов заболевания, но не устраняют их причину, пептиды побуждают восстановить рабочие функции клетки, приводят ее к первоначальному состоянию.

Пептиды для спортсменов и бодибилдеров

Для спортсменов поступление пептидов в организм играет огромную роль, связанную, в первую очередь, с тем, что профессиональные занятия спортом и большие физические нагрузки приводят организм к стрессу, отрицательно сказывающемуся на выработке пептидов клетками. Кроме того, пептиды способствуют:

росту мышечной массы;

дополнительному сжиганию жиров;

ускорению обменных процессов.

Синтезированные пептиды: польза или вред?

Если организм не справляется с выработкой пептидов своими силами, то необходимо ему помочь. Многолетние научные исследования дали возможность синтезировать пептиды и вводить их в организм, стимулируя и регулируя работу клеток.

Пептиды воздействуют на организм на генном уровне, контролируя синтез белков.

Прием пептидных биорегуляторов позволяет в значительной мере продлить длительность жизни человека, но, помимо этого, необходимо соблюдать правила здорового образа жизни:

соблюдать режим дня, рано вставать и ложиться. Работа в ночную смену крайне негативно сказывается на состоянии здоровья.

разнообразно и сбалансировано питаться, отдавая предпочтение продуктам, произрастающим в вашем регионе. Пожилым людям полезны молочные продукты, богатые кальцием, особенно творог, а вот потребление мяса лучше сократить. Контролировать потребление сладкого и мучного.

выпивать один-два литра воды в день. Желательно набирать воду из источника или приобрести качественный фильтр.

активные физические нагрузки: ходьба, плавание, велосипед. Не стоит перегружать организм, но и расслабляться ему тоже давать не следует.

проходить периодический медицинский осмотр, чтобы знать слабые места организма и своевременно оказывать ему поддержку в виде биорегуляторов.

Долгожительство – не миф, оно подвластно каждому, нужно лишь приложить для этого некоторые усилия. Не стоит ожидать от приема биорегуляторов мгновенного эффекта, ведь волшебной таблетки от старости нет, но продлить жизнь и поддержать здоровье организма можно. Этот процесс длительный, и важен комплексный подход, но результат того стоит – не так ли?

Источник: https://zen.yandex.ru/media/id/59311a2d7ddde84c29e24c0f/dlia-chego-nujny-peptidy-i-tak-li-oni-polezny-596c9589e86a9e0873b24642

Пептидная связь: образование, строение, свойства

Особенности пептидной связи

  • Что такое пептидная связь?
  • Образование пептидной связи
  • Свойства пептидной связи
  • Строение пептидной связи
  • Методы определения пептидных связей
  • Рекомендованная литература и полезные ссылки
  • Пептидная связь, видео
  • Именно пептидная связь является основой построения всех белковых молекул, из которых, в конечном счете, образуется вся живая материя. Особенности строения пептидной связи, ее структура оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете. О том, что такое пептидная связь, как она образуется и какими свойствами обладает, читайте дальше.

    Что такое пептидная связь?

    Пептидная связь это связь, возникающая между аминокислотами при взаимодействии аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-COOH). Две соединенные одна с другой кислоты образуют дипептид, три – трипепетид и так далее. Длинные цепи подобного рода зовутся полипептидами и белками.

    Также академическое определение пептидной связи звучит так: пептидная связь – это вид химической связи, возникающей вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты.

    Само же слово «пептид» происходит от греческого «питательный» и означает семейство веществ, молекулы которых построены из двух или более остатков аминокислот, соединенных в цепь пептидными связями —C(O)NH—.

    Свойства пептидной связи

    Пептидная связь, которая имеет место при первичной структуре белков, не является полностью одинарной. Длина ее равна 0,132 нм. Это среднее значение между истинной двойной и одинарной связями.

    Важными свойствами пептидной связи являются копланарность и трансположение, далее подробно их поясним.

    Копланарность означает, что все атомы, входящие в пептидную группу находятся на одной плоскости, а атомы H и О располагаются по разные стороны от пептидной связи. Но стоит заметить, что радикальные группы аминокислот и водорода при α-углеродах лежат за пределами плоскости.

    Трансположение означает, что кислород и водород пептидной связи находятся в транс-ориентации. Также в транс-ориентации ориентированы аминокислотные R-группы во всех белковых и пептидных молекулах естественного происхождения.

    Строение пептидной связи

    В чем особенности строения пептидной связи? В амидной группе –CO-NH- углеродный атом существует в форме sp2-гибридизации. К примеру, электронная пара атома азота сопрягается с π-электронами двойной связи между углеродом и кислородом. Тогда электронная плотность пептидной группы сместится к кислороду. В результате подобного сопряжения выровняются длины связей внутри радикала.

    Структура подобной пептидной связи и формула отражена на картинке.

    Рекомендованная литература и полезные ссылки

    • Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983″. European Journal of Biochemistry. 138 (1): 9–37. 1984. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x. ISSN 0014-2956.
    • Muller, P (1994-01-01). “Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)”. Pure and Applied Chemistry.

      66 (5): 1077–1184. doi:10.1351/pac199466051077. ISSN 1365-3075.

    • Watson J, Hopkins N, Roberts J, Agetsinger Steitz J, Weiner A (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) (Fourth ed.). Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. p. 168. ISBN 978-0805396140.
    • Miller BR, Gulick AM (2016).

      “Structural Biology of Nonribosomal Peptide Synthetases”. Methods in Molecular Biology. 1401: 3–29. doi:10.1007/978-1-4939-3375-4_1. ISBN 978-1-4939-3373-0. PMC 4760355. PMID 26831698.

    • Griffiths AJ, Miller JH, Suzuki DT, Lewontin RC, Gelbart WM (2000). Protein synthesis. An Introduction to Genetic Analysis (7th ed.). New York: W. H. Freeman.

      ISBN 978-0716735205.

    Пептидная связь, видео

    При написании статьи старался сделать ее максимально интересной, полезной и качественной. Буду благодарен за любую обратную связь и конструктивную критику в виде комментариев к статье. Также Ваше пожелание/вопрос/предложение можете написать на мою почту pavelchaika1983@gmail.com или в Фейсбук, с уважением автор.

    Источник: https://www.poznavayka.org/himiya/peptidnaya-svyaz/

    О вашем здоровье
    Добавить комментарий

    ;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: